Лекция: Биохимия. Значение белков

Связи

• дисульфидная –
• ковалентная,
• Все остальные связи
• нековалентны:
• гидрофобные – между
• аминогруппами
• с неполярными радикалами (вал, мет, ала, фен, иле),
• водородные между полярными радикалами (OH, NH2, SH, COOH),
• ионные - между заряженными полярными радикалами (лиз, арг, гис, асп, глу).

Белки с известной третичной структурой

• гемоглобин,
• трипсин,
• лизоцим,
• инсулин,
• цитохром.

Четвертичная структура

• белок может состоять из нескольких цепей, число и взаиморасположение в пространстве которых различно.

Олигомерные белки

• состоят из нескольких полипептидных цепей:
• гемоглобин -4,
• гексокиназа – 2,
• ГЛДГ -6,
• ферритин -24.

Связи, поддерживающие четвертичную структуру

• гидрофобные,
• ионные,
• водородные.

Белки с известной четвертичной структурой

• гемоглобин,
• ГЛДГ,
• миоглобин,
• ГК.

• миоглобин

• гемоглобин

Функции белков

• структурная,
• каталитическая,
• регуляторная,
• рецепторная,
• иммунологическая,
• защитная,
• транспортная,
• сократительная,
• опорная,
• обезвреживающая,
• энергетическая,
• геннорегуляторная,
• создание биопотенциалов мембран,
• гомеостатическая,
• индивидуальное строение органов,
• обеспечивают хорошее зрение.

В соответствии с функциональным принципом различают 12 главных классов белков

• ферменты,
• гормоны-белки,
• белки-регуляторы активности генома,
• защитные белки,
• токсические белки,
• транспортные белки,
• мембранные белки,
• сократительные белки,
• рецепторные белки,
• ингибиторы ферментов,
• белки вирусной оболочки,
• белки с иными функциями.