П р о т е и н д е р
Протеиндер, олардың ерігіштігіне және изоэлектр нүктесінің орналасуына байланысты топтарға бөлінеді. Альбуминдер. Глобулиндер. Проламиндер. Гистондар. Протаминдер. Склеропротеиндер, Коллаген. Кератиндер. Эластин. Фиброин.
П р о т е и д т е р
Простетикалық бөлігінің табиғатына байланысты, протеидтерді топтарға бөледі.
Нуклеопротеидтер. Молекуласында қарапайым белок, гистондар немесе протаминдер, нуклеин қышқылымен байланысқан.
Хромопротеидтер. Қарапайым белок пен бояғыш затқа ыдырайды.
Фосфопротеидтер. Жай белок пен фосфор қышқылына гидролизденеді.
Глюкопротеидтер. Жай белок пен көмірсуларға гидролизденеді.
Липопротеидтер. Жай белок және майларға гидролизденеді.
Азоттың балансы және оның түрлері
Белоктар алмасуы – тірі организмнің тіршілігінің негізінде жатқан барлық биохимиялық процестердің орталық түйіні.
Азот теңдігінің үш түрін айыруға болады:
1. А з о т ж а м а л у ы /оң теңдік/, яғни денеден шыққан азот мөлшерінен сырттан келіп түскен азот мөлшері басым болуы. Бұл кезде организмде азоттың кідіруі салдарынан оның қорға жиналуы пайда болады. Қалыпты жағдайда бұл жас, өсімтал организмдерде, буаз малдарда және жоғары өнімді жануарларда кездеседі.
2. А з о т ж ұ қ п а у ы /теріс теңдік/, яғни денеден шыққан азот мөлшерінен сырттан келіп түскен азот мөлшерінің кем болуы. Демек, организмде органдармен тканьдердің белоктарының ыдырауынан пайда болған шығынның орнын толтыруға кемістік туады. Бұл организмнің ауру жағдайында, азықпен белоктардың толық түспеген кезінде және малды құнсыз /бағасыз/ белоктармен азықтандырған уақытта кездеседі.
3. А з о т т е п е – т е ң д і г і /теңдік/, яғни денеден шыққан азот мөлшеріне сырттан келіп түскен азот мөлшерінің тең болуы. Егер ересек организм жеткілікті мөлшерде белокпен қамтамасыз етілсе, онда ол азот тепе-теңдігінің қалыпты жағдайында болады.
Бұны азық құрамын /рацион/ жасаған кезде қадағалап еске алу керек.
Белоктардың биологиялық бағалылығы
Азық белоктары биологиялқ жағынан толық бағалы және бағасыз болып екіге бөлінеді. Белоктардың биологиялық бағалылығы амин қышқылдарының құрамына баланысты. Ал, амин қышқылдары биологиялық бағалылығы жағынан «ауыспалы» және «ауыспайтын» болып бөлінеді. «Ауыспайтын» амин қышқылдары жануар организмінде түзілмейді. Сондықтанда, олар қоректік заттармен бірге түсуі керек. Құрамында «ауыспайтын» аминқышқылдары бар белоктардың биологиялық бағалылығы өте жоғары болады.
«Ауыспайтын» амин қышқылдарына жататындар: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан және фенилаланин. «Ауыспайтын» амин қышқылдары құнарлы азықтың құрамында болады.
«Шартты түрде ауыспайтын» амин қышқылына аргинин, гистидин жатады, себебі, олардың азықтағы шамалы жетіспеушілігі ас қорыту жолындағы микробтардың синтезделуімен толықтырылады.
«Ауыспалы» амин қышқылдарына мыналар жатады: аланин, аспарагин және глутамин қышқылдары, серин, аспарагин, глутамин, глицин, пролин, тирозин, цистеин(цистин). Олар жануарлар организмінде түзіледі. Құрамына «ауыспалы» амин қышқылдары кіретін белоктардың биологиялық бағалылығы біршама төмендеу болады.
«Жарым-жарты ауыспалы» амин қышқылдарына жататындар: аргинин.
Құрамында барлық амин қышқылдары бар казеин бағалы белоктардың эталоны болып есептеледі. Азық мөлшерін /рацион/ құрғанда, белоктардың амин қышқылдық құрамын еске алу керек.
Мал шаруашылығында белок проблемасын шешу мемлекеттік маңызды іс.
Протеиннің азық құрамында жетіспеуі табын өндірісіне қайшы келеді, азықтың көп шығындалуына және мал өнімінің төмендеуіне әкеліп соғады.
Протеин проблемасын шешуде өсімдік тектес белоктардың маңызы бар. Азық белогын көбейтудің үлкен қорына шабындық-жайылым шаруашылығын ұтымды пайдалану жатады. Бұнда еліміздегі көк азықтардың 2/3 бөлігі өндіріледі.
Белок проблемасын шешуде мал азығы дақылдары егісінің құрылымын дамыту, өсімдік протеинін өндіруді молайту, бұршақ тұқымдас дақылдардың /бұршақ, сиыр жоңышқа, соя, үрме бұршақ/ егісін кеңейту маңызды роль атқарады. Мал азығына баратын дәнді дақылдарда белок 12-14% жетіспесе, ал бұршақ тұқымдастарда оның мөлшері үш есе көп.
Азықтық белокты өндіру көбінесе азықтық дақылдарды мерзімінде жинап алуға байланысты. Дақылдардың азықтық құнарлылығына жинау және сақтау әдістері де әсер етеді.
Белоктың қоры микробиологиялық және химиялық синтез жолымен өндіру арқылы молайтылады. Микробиологиялық әдіспен алынған белоктың биологиялық құндылығы өсімдік тектес белоктан әлдеқайда жоғары, оның құрамында барлық керекті заттар бар.
Күйіс қайыратын малдардың биологиялық ерекшелігіне байланысты олардың рацион құрамына 30%-ке дейін белок емес азоттық заттармен, ең бірінші несеп нәрімен ауыстыру белок жетіспеуін жоюға мүмкіндік береді.
Мал шаруашылығы өнімдерінің және балық өнеркәсібінің қалдықтары азықтық белоктың қорын толтырудың көзі. Ет өндіру өнеркәсібі жоғары белокты азық өнімдерін /сүйек ұны, ет-сүйек ұны т.т./ өндіреді.
Сонымен, протеиннің пайдалану тиімділігін негізінен екі жолмен арттыруға болады:
Малдарды құнарлы азықтандару негізінде мал шаруашылық өнімдерін өндіруді үдемелдету арқылы;
Протеиннің пайдалануын селекция, яғни жекеше немесе жаппай таңдау әдістері арқылы жоғарылату.
Міне, мал шараушылығында белок проблемасын шешудің жолдары осындай. Бұны іске асыру мал өнімдерін молайтуға және оның сапасын жоғарылатуға мүмкіндік береді.
Белоктардың асқорыту жолындағы өзгерістері
Тамақтың асқазанда қорытылу процесінде асқазан сөлінің тұз қышқылы үлкен роль атқарады. Біріншіден, тұз қышқылы асқазанда пепсиннің барынша активті болуына керекті сутек иондарының концентрациясын жасайды, екіншіден, ол белоктардың қопсуына, жұмсаруына және бөртуіне себеп болады, үшіншіден, тұз қышқылының арқасында асқазан сөлі бактерицидтік әсерге ие болады, яғни онда ашу, шіру процестері тоқтатылады, төртіншіден, тұз қышқылы пепсиногенді пепсинге өзгертеді.
Сонымен, асқазан сөлінің ең негігі ферменті пепсин де, ал соңғысының катализдік әсеріне жағдай туғызушы тұз қышқылы болып келеді.
Тамақ жентегі асқазаннан /күйіс қайратын малда – ұлтабардан/ уақталған мөлшерде он екі өлі ішекке келіп түседі. Бұнда белоктардың гидролиздік ыдырау процесіне протеолтикалық ферменттер /белок ыдыратқыш ферменттер/ қатысады. Бұл реакциялар рН-тың 7-8,7 мәнінде өтеді. Ұйқы безінің және ішек сөлінің гидрокарбонаттары асқазаннан келген тұз қышқылын бейтараптандырады.
Пептидтік байланыстардың 30% ұйқы безінің трипсинімен ыдырайды. Трипсин, жоғарыда айтып өткендей, аргинин, лизиннің СООН-тобымен басқа амин қышқылдарының NН2 тобынан пайда болған пептидтік байланыстарды ажыратады.
Пептидтік байланыстардың 50%-ке дерлігі ұйқы безінің екінші ферменті – химотрипсинмен ыдырайды. Фермент тирозин, фенилаланин, триптофанның СООН-тобымен басқа амин қышқылдарының NН2 тобынан пайда болған пептидтік байланыстарды ажыратады.
Қалған пептидтік байланыстар карбоксипептидаза және аминопептидазамен ыдыратылады.
Тағы да еске сала кетейік: белоктар гидролизінің пепсиннің ықпалымен болатын бірінші сатысы асқазанда өтеді, екінші сатысы – трипсиннің, химотрипсиннің және карбокси-, аминопептизалардың ықпалымен болатын, неғұрлым ұсақ пептидтер түзілетін полипептидтер гидролизі ащы ішектің ішінде өтеді.
Қорыта айтқанда, асқорыту сөлдерінің әсерімен азық белоктары амин қышқылдарына дейін ыдырайды.
Белоктардың аралық алмасуы
Амин қышқылдарының көп мөлшері белоктарды, кейінгі біраз бөлігі – гормондар, ферменттер және басқа биологиялық активті заттарды синтездеуге, ал қалған бөлігі аминсізденіп қайтадан аминденіп энергетикалық шикізат ретінде және липидтердің, көмірсулардың, нуклеин қышқылдарының биологиялық түзілуіне материал болып пайдаланылады.
Ген биохимиясы және генетикалық хабардың берілуі
Г е н – тұқым қуалаушылықтың материалдық бірлігі, ДНҚ молекуласының бөлігі болып табылады. Клетка ядросының хромосомаларында болады. Белгілі бір геннің хромосомада орналасу орнын локус деп атайды. Гендердің жиынтығын г е н о м дейді.
Қорыта айтқанда, геном деп ДНҚ-ның бүкіл молекуласын айтады. Әрбір ген бір белок құрылымы /полипептидтік тізбек/ туралы хабарды сақтайды. Сонымен, белоктың бір молекуласының синтезін анықтайтын ДНҚ-ның бөлігін г е н деп атайды.
Химиялық жағынан ген бір-бірімен байланысқан нуклеотидтердің ұзын тізбегі болып келеді. Мысалы, белок молекуласы 300 амин қышқылдарының қалдығынан тұратын болса, онда геннің ұзындығы, яғни ДНҚ-нің бөлігі 900 нуклеотидке тең.
Белоктың құрамына кіретін амин қышқылының түрі, оның орналасу реттері гендердегі сақтаулы хабарға байланысты. Сондықтан әр амин қышқылы және бүкіл белоктың құрылымы ДНҚ молекуласының тізбегіндегі хабарға сай болады. ДНҚ молекуласы белоктың молекуласынан үлкен.
Амин қышқылдарының саны 20, ал нуклеотидтер –4, демек амин қышқылдарының әрқайсысына бірнеше нуклеотидтен құралған үйлесім сәйкес келуге тиіс. Бұл сәйкес үйлесім үш нуклеотидтен тұрады, оны т р и п л е т деп атайды. Сонда белоктағы бір амин қышқылын ДНҚ-ның тізбегіндегі үш нуклеотид /триплет/ анықтайтын болады.
Себебі, егер белоктағы болатын әр 20 амин қышқылын бір нуклеотидпен кодтайтын болсақ, онда ДНҚ-да 20 нуклеотид болуы керек, ал шын мәнісінде негіздердің бар болғаны төртеу-ақ. Екі нуклеотидте аз, себебі олар тек 16 амин қышқылын ғана /42 – 16/ кодтай алады. Демек, үш нуклеотидтің үйлесімі 64 амин қышқылын /43 – 64/ кодтауға толығымен жетеді. Осы төрт негіздерден /А,Г,Ц,У/ үш үштен іріктеп ала отырып, сондай-ақ әрбір үштіктердегі негідердің тіркесу ретін ескере отырып, 64 қисындастыру құрастыруға болады. Біз, негіздердің төрт санынан-ақ 64 амин қышқылдарын кодта аламыз. Сірә, триплеттердің артық мөлшерде болуы амин қышқылдарының кейбіреулерінің бір ғана емес, бірнеше триплеттермен кодталады деп жорамалдайтын болса керек. Мысалы, аланин ГЦУ, ГЦЦ, ГЦА, ГЦГ триплеттерімен кодталады.
Инициациялайтын кодондарға АУГ, ГУГ, УУГ жатады. Олар рибосомада түзілетін полипептидтік тізбектің бас жағындағы амин қышқылын қосатын жерін анықтайды. Яғни, полипептидтік тізбектің түзілуі солардың біреуінен басталады.
Үш кодон /УАА, УАГ, УГА/ амин қышқылының белок молекуласына қосылуын кодтамайды және полипептидтік тізбектің түзіліп болғаны жөнінде ескертеді. Яғни, солардың біреуімен полипептидтік тізбектің түзілуі аяқталады. Бұл терминациялайтын кодондар.
Достарыңызбен бөлісу: |