Учебно-методический комплекс дисциплины «Нуклеиновые кислоты»

жүктеу 7,52 Mb. бет 46/117 Дата 28.09.2023 өлшемі 7,52 Mb. #43588 түрі Учебно-методический комплекс

Навигация по данной странице:

• ДНК-полимераза α
• ДНК-полимераза 
• ДНК-полимераза 

ДНК-полимераза Гомолог E. coli Молекулярные массы субъединиц, kD Биологические функции  Полный гомолог не выявлен 160–185 Синтез ведущей цепи геномной ДНК в репликативной вилке; в комплексе с праймазой обеспечение синтеза праймеров на обеих цепях ДНК  Pol I 40 Заполнение брешей при эксцизионной репарации ДНК, участие в рекомбинации  отсутствует 140 (человек) 116 (дрожжи) Репликация митохондриальной ДНК  Pol III 125 Синтез отстающей цепи геномной ДНК в репликативной вилке  Pol II (?) 210–230 Репарация ДНК, регуляция клеточного цикла (?)  Pol IV (DinB/P) 173 и 29 Синтез ДНК на поврежденной матрице при SOS-ответе η DinB, UmuC 70 Синтез ДНК на поврежденной матрице, с включением остатков А напротив тиминовых димеров ДНК-полимераза α состоит из 4 субъединиц. Самая крупная субъединица ДНК-полимеразы α (165–182 kD) катализирует реакцию полимеризации цепи ДНК, являясь составной частью праймасомы. Субъединицы 55–60 и 48–50 kD обладают праймазной активностью. Субъединица с молекулярной массой 75 kD вероятнее всего выполняет регуляторные функции. Комплекс ДНК-полимераза α-праймаза является единственным у эукариот ферментативным ансамблем, способным инициировать синтез ДНК de novo. На пиримидин-богатых участках матрицы праймаза комплекса синтезирует РНК-затравки длиной примерно 10 нуклеотидов, которые затем элонгируются ДНК-полимеразой без диссоциации комплекса от матрицы. В ходе репликации в клеточных ядрах ДНК-полимераза α – праймаза синтезирует затравку лидирующей нити в участке ori и затравки фрагментов Оказаки запаздывающей нити. Возможно, эта ДНК-полимераза участвует в репарации неспаренных нуклеотидов. ДНК-полимераза  представляет собой один каталитически активный полипептид с молекулярной массой 39–40 kD. ДНК-полимераза β обладает двумя ферментативными активностями – ДНК-полимеразной (5'-3'-дезоксинуклеотидил-трансферазной) и дезоксирибофосфатлиазной (dRp- или AР-лиазной), удаляющей 5'-концевые апуриновые/апиримидиновые остатки (AР-сайты), ограничивающие бреши в ДНК. Фермент не проявляет 3'- 5'-экзонуклеазной активности. ДНК-полимераза β осуществляет дистрибутивную полимеризацию, присоединяя к затравке по одному нуклеотидному остатку за один цикл связывания с праймер-матричным комплексом. Основная функция ДНК-полимеразы β в клетке связана с эксцизионной репарацией ядерной ДНК. Возможно участие этого фермента в процессах рекомбинации и в репликации ДНК, в частности в процессинге фрагментов Оказаки. ДНК-полимераза  локализована в митохондриях, и ее функция связана с репликацией и репарацией мтДНК. ДНК-полимераза γ кодируется ядерным геномом и представляет собой гетеродимер, состоящий из большой каталитической субъединицы 125–140 kD, обладающей ДНК-полимеразной и 3'-5'-экзонуклеазной активностью, и вспомогательной субъединицы 35–50 kD, функция которой неизвестна. ДНК-полимераза γ способна осуществлять высокоэффективную полимеризацию на однонитевых ДНК-матрицах. Скорость полимеризации и процессивность синтеза (количество остатков нуклеотидов, включенных в цепь ДНК за один цикл связывания ДНК-полимеразы с матрицей-затравкой) увеличиваются в присутствии митохондриального SSB белка. С репаративной функцией ДНК-полимеразы γ связано наличие у нее AP-лиазной активности и способность прочно связываться с 5'-концом, прилежащим к однонитевому участку в ДНК-дуплексе. жүктеу 7,52 Mb. Достарыңызбен бөлісу:

©g.engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз