Жоспар I кіріспе ақуыздарға жалпы түсінік

Нәруыздардың күрделілігіне қарай 4 реттік құрылымы болады

жүктеу 259,9 Kb.

бет	4/5
Дата	14.12.2022
өлшемі	259,9 Kb.
	#40610
түрі	Құрамы

1 2 3 4 5

Хидирбаева Биохим СӨЖ 6 апта

3.2 Нәруыздардың күрделілігіне қарай 4 реттік құрылымы болады: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік құрылымдар.

Нәруыздың бірінші реттік құрылымы

Полипептидтік тізбектегі әртүрлі аминқышқылдар қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп пептидтік байланысу ретін нәруыздың бірінші реттік құрылымы деп атайды. Көптеген полипептидтер тізбегі 300-ден 500-ге дейін аминқышқылы қалдығынан тұрады. Алғаш рет 1954 жылы Ф.Сенджеру нәруыз инсулин гормонының аминқышқылы қалдығының реттілігін анықтады. Инсулин гормоны 51 аминқышқылынан тұратыны белгілі болды.

Нәруыздың екінші реттік құрылымы

Нобель сыйлығының лауреаты, атақты ғалым Лайнус Полинг нәруыздың екінші реттік құрылымын ашқан. Полипептидті тізбектің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін нәруыздың екінші реттік құрылымы деп атайды. Бұған нәруыздың және тырнақтың нәруызы кератин жатады. Нәруыздың екінші реттік құрылымы мутектік байланыстар арқылы орындалады. Бір орамдығы NH-топтары мен көршілес орамдығы CO-топтары арасындығы түзілетін сутектік байланыс арқылы оралым ұсталынып тұрады. Сутектік байланыстар коваленттік байланыстардан анағұрлым әлсіз. Бірақ бірнеше рет қайталанғанда, олар берік байланысады. Көптеген сутектік байланыстар арқылы «тігілген» полипептидті оралым берік құрылым болып келеді. Нәруызда оралмалы бөліктерінің бар болуы, оған жылжымалылық, мықтылық, серпімділік қасиет береді.

Нәруызда цилиндр тәрізді оралым бөліктерінен басқа аминқышқылы пролиннен түзілетін, тізе тәрізді бүгілетін бөліктері де бар.

Нәруыздың үшінші реттік құрылымы
Үшінші реттік құрылымның түзілуіне дисульфидті байланыстар үлкен үлес қосады. Олар полипептидті тізбектің әртүрлі бөліктерін байланыстырып, өзіне тән ілмектер құрайлы. Бұл кезде құрамында S атомы бар аминқышқылы – цистеиннің радикалдарының арасында байланыс түзіледі. Бұл әлсіз байланыс, бірақ молекулалардың тағы да бүктеліп шумақталуының нәтижесінде беріктігі арта түседі. Мұны нәруыз молекуласының үшінші реттік құрылымы дейді.

Нәруыздың төртінші реттік құрылымы

Кейбір нәруыздардың ерекше құрылымы болады. Олар бір-бірімен байланысқан бірнеше пептидтерден құралады. Құрылысы жағынан жақын бірнеше нәруыздың үшінші реттік құрылымының шумақ түзіп орналасуын нәруыз молекуласының төртінші реттік құрылымы дейді. Төртінші реттік құрылым- бірнеше нәруыз молекулаларының қосындысы, мысалы, гемоглобин нәруызы төрт шумақтан тұрады. Олар иондық, сутектік байланыстарме, байланысады. Осы төотінші реттік құрылыммен жаңа қасиет нәруыз қызметінің реттелуі пайда болады. Төртінші реттік құрылыммен реттелу процестерінің құпиясын ашқан – француз ғалымы, Нобель сыйлағының лауреаты- Жак Моно (1961 ж). Төртінші реттік құрылымда субстратқа ұқсамайтын заттар – реттегіштер болады.
Ақуыздардың мынадай белгілеріне қарап жіктейді:

күрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым протеиндер тек қана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер құрамына ақуызды заттардан басқа қосылыстардың қалдықтары кіреді;

молекула пішініне (шар тәрізді және жіп тәрізді);
кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз түз ерітінділерінде еритіндер - альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер, сұйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер глутелиндер);
атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, корға жиналатын ақуыздар, тірек қызметін атқаратын ақуыздар).[1]
Ақуыздардың екінші және үшінші реттік құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.) әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, ақуыздардың кеңістік құрылымдарының қайтымсыз бұзылуы ақуыздың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға ұшыраған ақуыз өзінің биологиялық функциясын атқара алмайды (denatuze — табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір химиялық әсерлерден, шайқап сілкуден ақуыз денатурацияланады. Жұмыртқаны пісіргенде альбумин ақуызының, сүт ашығанда казеиннің ұюынан, олардың кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық бұйралаудың, теріні илеудің негізінде де ақуыздардың денатурациялануы жатады.

Қыздырғанда денатурацияланатын немесе айырылып кететін болғандықтан, ақуыздардың нақты балқу температуралары болмайды. Кейбір ақуыздар, мысалы, тауық жұмыртқасының ақуызы суда ериді, кейбіреулері суда ерімейді. Ақуыздар ерігенде, басқа да ЖМҚ сияқты коллоидты ерітінділер түзеді. Ақуыздарға спиртті немесе формалинді қосқанда, ақуыздар қайтымсыз ұйиды, сондықтан бұл заттарды биологиялық препараттарды сақтауға қолданады.[1]

Құрамы мен құрылысы күрделі болғандықтан, ақуыздардың қасиеттері де алуан түрлі. Олардың құрамында әртүрлі химиялық реакцияларға түсетін функционалдық топтары бар.

Ақуыздар — екідайлы электролиттер. Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — ақуыздардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде ақуыздар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Ақуыздардың осы қасиеті технологияда ақуызды өнімдер алуға қолданылады.

Ақуыздардың гидролизі. Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді:Poli23.png
Ақуыздардың түсті реакциялары. Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады.
а) Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар ақуыздар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді.
ә) Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен ақуыздарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция ақуызтардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.
б) Құрамында күкірті бар ақуыздарға қорғасын ацетатын және сілті қосып қыздырғанда, қорғасын сульфидінің қара тұнбасы түзіледі.[1]
Ақуыздар аса маңызды тағамдық, заттар (ет, жұмыртқа, сүт, нан, т.б.) құрамында болғандықтан, ас қорыту жолдарында ферменттер әсерінен аминқышқылдарына дейін ыдырап гидролизденеді. Аминқынщылдары ішек қабырғалары арқылы қанға өтеді. Көмірсулар мен майлардан айырмашылығы — аминқышқылдары организмде қор болып жиналмайды. Олардың біразы адам немесе жануар организмінің өзіне тән ақуызын түзеді. Ал аминқышқылдарының бір бөлігі ақуыз емес азотты қосылыстардың, нуклеин қышқылдарының синтезіне жұмсалады.[1] Кейбіреулері тотығып, ең ақырғы өнімдерге (С02, Н20, т.б.) дейін ыдырап, энергия бөледі.
Ақуызды синтездеу проблемасының теориялық және практикалық маңызы бар. Ақуыз молекуласының күрделі болуына байланысты қазіргі уақытқа дейін ақуыз синтезі толық іске аспай отыр. Ақуыз молекулалары үздіксіз қозғалыста болады. Ақуыз молекулаларын синтездеуге әрекет жасаған ғалымдардың сәтсіздіктерінің себебі де осында болуы мүмкін. Ақуыз молекулаларының үздіксіз өзгеруін анықтайтын заңдылықтарды түсіну — қазіргі ғылымның ең басты міндеттерінің бірі.

Жоғары деңгейлі организмдерде ақуыз биосинтезі таңғаларлықтай тез жүреді: 350 аминқышқылынан тұратын полипептид бар болғаны 10 секундта түзіледі! Ақуыз синтезінің құпия сырын ашу көптегек вирус ауруларын жеңуге мүмкіндік береді. Жаңа химиялық талшықтар мен пластмассалар жасауға, тамақ және химия өнеркәсібінде жаңа өндіріс процестерін ойлап табуға көмектеседі.

Алғаш рет қарапайым ақуызды заттар, гипофиздің гормондары вазопрессин мен окситоцин алынды. Одан басқа ақуыз синтездеудегі зор табыстарға инсулин мен интерферон алу жатады. Полипептидтік теория ашылғаннан бері ақуыздық қасиеттері бар полипептидтер синтезделіп, жемдік қоспа, дәрі-дәрмек ретінде қолданылып жүр.

Қазіргі замандағы маңызды міндеттердің бірі — синтездік тағам жасау проблемасы. Соның ішінде ақуыздық тағам түрлерін алу бірінші кезекте түр. Бұл салада академик A. Н. Несмеянов бастаған ғалымдар тобы жұмыс істеп, біраз жетістіктерге жетті. Мысалы, сапасы жөнінен табиғи түрінен кем соқпайтын қара уылдырық синтездеп алды.

Ғалымдар биосинтез бен жасушаларда жүретін процестердің заңдылықтарын толық меңгерген кезде жасанды жолмен ақуыздар алу мәселесі де толық шешілуі мүмкін.[1]

жүктеу 259,9 Kb.

Достарыңызбен бөлісу:

1 2 3 4 5