Учебно-методический комплекс дисциплины «Нуклеиновые кислоты»


Субъединицы холофермента ДНК-полимеразы III



жүктеу 7,52 Mb.
бет45/117
Дата28.09.2023
өлшемі7,52 Mb.
#43588
түріУчебно-методический комплекс
1   ...   41   42   43   44   45   46   47   48   ...   117
КОНСПЕКТЫ ЛЕКЦИЙ

Субъединицы холофермента ДНК-полимеразы III

Субъединицы

Функция

Группировки

α

5'-3'-полимеризация

Кор-фермент

ε

Корректирующая
3'-5'-экзонуклеаза

θ

Не установлена

γ

Обеспечивает связывание затравки с матрицей, стимулирует ДНК-полимеразу

γ-комплекс

δ

δ'

χ

ψ

β

Скользящий зажим, фактор процессивности репликации




τ

Димеризация холофермента ДНК-полимеразы






ДНК-полимераза I представлена одним полипептидом с тремя активностями. Благодаря 5'-3'-экзонуклеазной активности она катализирует выщепление олигорибонуклеотидных праймеров и сразу же заполняет образующиеся после этого пробелы дезоксирибонуклеотидами, а также участвует в репарации ДНК. Трипсин расщепляет полимеразу I на два фрагмента: большой C-концевой "фрагмент Кленова" (ДНК-полимераза, 3'-5'-экзонуклеаза) и малый N-концевой (5'-3'-экзонуклеаза).
ДНК-полимераза II присоединяет нуклеотиды значительно менее эффективно, чем полимераза I, и не обладает 5'-3'-экзонуклеазной активностью. Она может заполнять пробелы между фрагментами ДНК, спаренными с матричной цепью, но не способна отщеплять РНК-нуклеотиды от фрагментов Оказаки. ДНК-полимераза II осуществляет особые, специализированные функции, исправляя повреждения цепей ДНК.
В 1999 г была очищена до состояния, близкого к гомогенному, новая ДНК-полимераза IV E. coli , кодируемая геном dinB. Она не обладает 3'-5'-экзонуклеазной активностью и способна включать нуклеотиды в строящуюся цепь ДНК по высокодистрибутивному механизму. Эта полимераза участвует в SOS-репарации у бактерий и способна исправить мутагенные последствия смещения 3'-конца праймера по отношению к правильной рамке считывания в поврежденной ДНК-матрице.
У эукариот обнаружены несколько ДНК-полимераз, три из которых – α, δ и ε – непосредственно участвуют в репликации хромосомной ДНК (табл. 6.3). Эукариотическая ДНК-полимераза α образует постоянный комплекс с праймазой, катализирующей синтез праймеров при репликации ДНК.
Для клеток человека идентифицированы репликативные ДНК-полимеразы α, ε и δ, а также ДНК-полимераза γ для репликации митохондриальной ДНК. ДНК-полимераза β участвует в репарации повреждений ДНК. Теломераза – специфическая обратная транскриптаза, катализирует синтез теломерных концов хромосом. В специализированных клетках человека обнаружены еще клеточные обратные транскриптазы, биологическая роль которых неясна (известно, что они катализируют образование ретротранспозонов), а также матрично-независимая концевая дезоксинуклеотидилтрансфераза (TDT).
Таблица 6.3
Эукариотические ДНК-полимеразы и их функциональные гомологи у прокариот


жүктеу 7,52 Mb.

Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   41   42   43   44   45   46   47   48   ...   117




©g.engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет
рсетілетін қызмет
халықаралық қаржы
Астана халықаралық
қызмет регламенті
бекіту туралы
туралы ережені
орталығы туралы
субсидиялау мемлекеттік
кеңес туралы
ніндегі кеңес
орталығын басқару
қаржы орталығын
қаржы орталығы
құрамын бекіту
неркәсіптік кешен
міндетті құпия
болуына ерікті
тексерілу мемлекеттік
медициналық тексерілу
құпия медициналық
ерікті анонимді
Бастауыш тәлім
қатысуға жолдамалар
қызметшілері арасындағы
академиялық демалыс
алушыларға академиялық
білім алушыларға
ұйымдарында білім
туралы хабарландыру
конкурс туралы
мемлекеттік қызметшілері
мемлекеттік әкімшілік
органдардың мемлекеттік
мемлекеттік органдардың
барлық мемлекеттік
арналған барлық
орналасуға арналған
лауазымына орналасуға
әкімшілік лауазымына
инфекцияның болуына
жәрдемдесудің белсенді
шараларына қатысуға
саласындағы дайындаушы
ленген қосылған
шегінде бюджетке
салығы шегінде
есептелген қосылған
ұйымдарға есептелген
дайындаушы ұйымдарға
кешен саласындағы
сомасын субсидиялау