Жасушада 10 мыңдаған ферментативтік реакциялар өтеді

• Ферменттеге жалпы сипаттама

Жасушада 10 мыңдаған ферментативтік реакциялар өтеді.

• Жасушада 10 мыңдаған ферментативтік реакциялар өтеді.
• Барлық биохимиялық процесс ферменттер көмегімен жүреді.
• Бір ферменттің жұмысының тежелуі ағзаны өлімге әкеледі
• М:1. ацетилхолинэстераза→жүйке тітіркендіргіші→өкпе мен жүрек→аз уақытта мүшелер тіршілігі тоқтайды→ағза өледі.
• 2. Кесек етті ыдырату үшін химикке 3-4 атмосферада 4 тәулік 100 градустан жоғары температурада қыздыру керек ал, ас қорыту жолында 4-5 сағатта ыдырап кетеді

• ФЕРМЕНТЫ

• ПРОТЕИНЫ

• ПРОТЕИДЫ

• Белковая часть
• (апрофермент)

• Небелковая часть
• (кофермент)

Нәруызды бөлігі – субстраттың бекінуін қамтамасыз етеді.

• Нәруызды бөлігі – субстраттың бекінуін қамтамасыз етеді.
• Коферменттер – нәруызды емес бөлігі, катализды жүзеге асырады.

Әр ферментте бірегей үш құрылым болады

• Әр ферментте бірегей үш құрылым болады
• Әр ферменттің өз белсенді орталығы бар
• Фермент тек бір реакцияны катализдейді
• Э.Фишердің “құлып және кілт” теориясы
• Фермент әсер ететін зат субстрат
• Фермент молекуласының катализдік белсенділігі бар бөлігі белсенді орталық

• Субстрат

• Фермент

• Фермент-субстраттық кешен

• Фермент

• Өнім

• “кілт-құлып” механизмі

• фермент

• Субстрат

• “фермент-субстрат ” комплексі

• Фермент

• өнім

Коферментке көпшілік витаминдер қатысады.

• Коферментке көпшілік витаминдер қатысады.
• NAD→ Cубстраттан сутекті қосып алады→NADH-қа айналады
• АТФ коферменті фосфор қышқылының қалдығын қосып алады
• Коферменттер- NAD, NADP, FAD

1. Дегидрогеназа немесе оксидоредуктаза

• 1. Дегидрогеназа немесе оксидоредуктаза
• тотығу –тотықсыздану реакцияларын жүргізеді.
• Коферменттер- NAD, NADP, FAD
• Бұл коферменттер тотыға да тотықсыздана да алады
• Тынысалу ферменттерінің барлығы кіреді
• Алкогольдегидрогеназа→NAD коферменті→ спиртті→ацетальдегидке дейін тотықтырады
• Ацетальдегид бүйректі, бауырды, миды уландырады

2. Трансфераза

• 2. Трансфераза
• Екі заттың топтарын өзара алмастырады
• М: амин қышқылы мен оксиқышқылы арасында амин топтарын орын алмастырып жаңа аминқышқылы мен оксиқышқылы түзіледі
• -глутамат пен қымыздық сірке қышқылы аминтобын алмасып,аспарагин мен жаңа оксиқышқылы-2 оксоглютар түзіледі
• Кофермент-пиридоксальфосфат

Молекулалардың конфигурациясын өзгертеді

• Молекулалардың конфигурациясын өзгертеді
• М: D формадан L формаға өзгертеді
• Фермент: глюкофруктоизомераза
• Тәтті емес глюкоза қантын→ тәтті фруктоза қантына айналдырады
• Жеміс-жидек сусындарын жасауда пайдаланады

Заттардың қос байланысы бар жеріне әсер етіп өзгертеді

• Заттардың қос байланысы бар жеріне әсер етіп өзгертеді
• Фермент: фосфоэнолпируваткиназа
• М: қос байланыс бар жерге фосфат тобын байланыстырады

Күрделі заттарды жай заттарға ыдыратады

• Күрделі заттарды жай заттарға ыдыратады
• Бұл реакцияға су қатысады.
• М: Крахмал→глюкоза
• Ферменттер: амилаза, пепсин, трипсин, лигаза

Энергияның көмегімен молекулаларға әр түрлі заттарды байланыстырады.

• Энергияның көмегімен молекулаларға әр түрлі заттарды байланыстырады.
• Фермент: ДНК- лигазалар ДНК молекулаларын қосу үшін керек

Каталаза ферментінің 1 ғана молекуласы ағзада қосылыстардың тотығуынан пайда болған, ағза үшін улы сутек асқын тотығының 10 мың молекуласын 1 секундта ыдыратады.

• Каталаза ферментінің 1 ғана молекуласы ағзада қосылыстардың тотығуынан пайда болған, ағза үшін улы сутек асқын тотығының 10 мың молекуласын 1 секундта ыдыратады.
• 2Н2О2 → 2Н2О+О2

Ферменттер тобы	Катализдеуші реакцияның типі	Мысал: Ферменттің аты
1 Оксидоредуктазалар	Тотығу-тотықсыздану	D-лактат дегидрогеназа
2 Трансферазалар	Топтарды көшіру	Нуклеозид-фосфат киназа
3 Гидролазалар	Гидролиз реакциялары	Химотрипсин
4 Лиазалар	Қос байланыс түзу арқылы топтарды қосу немесе көшіру	Фумаратгидратаза
5 Изомеразалар	Изомеризация (молекула ішілік топтардың орын ауыстыруы)	Триозо-фосфат изомераза
6 Лигазалар	Екі субстраттарды қосу, АТФ энергия жұмсай отырып	Глутамил-тРНҚсинтетаза

Ферментердің ерекшелігі:

• Ферментердің ерекшелігі:
• арнайы бір органикалық қосылыстарға әсер етуі.

Зәрді : Н2N-СО-NН2+Н2О →2NН3+СО2

• Зәрді : Н2N-СО-NН2+Н2О →2NН3+СО2
• Оған туыстас зат метил зәр қышқылына әсер етпейді.
• Осы қасиетінінің арқасында тірі жасушада көптеген реакциялар катализденіп, бір-біріне қатыссыз реттеледі.

Қалыпты температурада

• Қалыпты температурада
• Қалыпты қысымда
• Әлсіз қышқылдық ортада
• Әлсіз негіздік ортада жұмыс істейді.
• Әр ферменттің рН көрсеткіші өзіне тән болады.

Ферментативті реакциялардың кинетикасы

Ферментативті реакциялардың кинетикасы

• Влияние концентрации субстрата на начальную скорость катализируемой ферментом реакции. Из такого графика можно определить величину V только путем аппроксимирования. Точное определение этой величины в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближаете к V, но никогда ее не достигает. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной, численно равна К'м константе Михаэлиса - Ментен.

Кинетика ферментативных реакций

• Влияние концентрации субстрата на начальную скорость катализируемой ферментом реакции. Из такого графика можно определить величину V только путем аппроксимирования. Точное определение этой величины в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближаете к V, но никогда ее не достигает. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной, численно равна К'м константе Михаэлиса - Ментен.

Ферментативті реакциялардың кинетикасы

• Виктор Генри (1903 г.)

• Леонор Михаэлис, Мод Ментен (1913 г.)

Ферментативті реакциялардың кинетикасы

• Модель Михаэлиса-Ментон

• Ферментативті реакциялардың жылдамдығының рН ортасына тәуелділігі

• Ферменттердің активтілігін салыстыру үшін 1 — Пепсин, 2 — рибонуклеаза, 3 — аргиназа ферменттері алынған

Фермент	Оптимум рН
Пепсин	1,5
Трипсин	7,7
Катал аза	7,6
Аргиназа	9,7
Фумараза	7,8
Рибонуклеаза	7,8

• Кейбір ферменттер үшін рН оптималды жағдайлары

жүктеу 16,6 Kb.

Достарыңызбен бөлісу: